トリプトファナーゼ(Tryptophanase、EC 4.1.99.1)、以下の化学反応を触媒する酵素である。
トリプトファナーゼ | |
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識別子 | |
EC番号 | 4.1.99.1 |
CAS登録番号 | 9024-00-4 |
データベース | |
IntEnz | IntEnz view |
BRENDA | BRENDA entry |
ExPASy | NiceZyme view |
KEGG | KEGG entry |
MetaCyc | metabolic pathway |
PRIAM | profile |
PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum |
遺伝子オントロジー | AmiGO / (QuickGO) |
- L-トリプトファン + H2Oインドール + ピルビン酸 + NH3
従って、この酵素の基質はL-トリプトファンと水の2つ、生成物はインドールとピルビン酸とアンモニアの3つである。
この酵素はリアーゼ、特に炭素-炭素結合を切断するその他のリアーゼに分類される。系統名は、L-トリプトファン インドールリアーゼ (脱アミノ; ピルビン酸形成)(L-tryptophan indole-lyase (deaminating; pyruvate-forming))である。この酵素は、トリプトファン代謝及び窒素循環に関与している。補因子として、ピリドキサールリン酸とカリウムの2つを必要とする。
構造
2007年末時点で、3つの構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1AX4、2C44、2OQXである。
出典
- BURNS RO, DEMOSS RD (1962). “Properties of tryptophanase from Escherichia coli”. Biochim. Biophys. Acta. 65 (2): 233–44. doi:10.1016/0006-3002(62)91042-9. PMID (14017164).
- Cowell JL, Maser K and DeMoss, RD (1973). “Tryptophanase from Aeromonas liquifaciens. Purification, molecular weight and some chemical, catalytic and immunological properties”. Biochim. Biophys. Acta 315: 449–463. doi:10.1016/0005-2744(73)90276-3.
- NEWTON WA, MORINO Y, SNELL EE (1965). “PROPERTIES OF CRYSTALLINE TRYPTOPHANASE”. J. Biol. Chem. 240: 1211–8. PMID (14284727).