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Orientations of Proteins in Membranes database

Orientations of Proteins in Membranes (OPM) databaseは、脂質二重膜に対する膜タンパク質構造の空間的位置を提供する[1][2][3][4]。タンパク質の位置は脂質二重膜の陰溶媒和モデルを使って計算される[5][6]。計算の結果は膜中の膜貫通タンパク質および(表在性膜タンパク質)（英語版）の空間的配置の実験的な研究に対して検証された[4][7][8][9][10][11][12]。

Orientations of Proteins in Membranes
内容
説明 本データベースは脂質二重膜中のタンパク質の空間的配置を提供する。
キャプチャデータ PDBからのタンパク質構造
生物 All
コンタクト
研究拠点 (ミシガン大学薬学部)（英語版）
主要引用 PMID (16397007)
公開日 2005
アクセス
データフォーマット 修正(PDB形式)（英語版）
ウェブサイト http://opm.phar.umich.edu
ダウンロードURL OPM files
ツール
ウェブ Server for calculating positions of proteins in membranes
その他
ライセンス CC-BY 3.0
バージョン 2.0
キュレーション
ポリシー		 Curated
(テンプレートを表示)

タンパク質構造は蛋白質構造データバンクから取られる。OPMは膜会合型タンパク質のファミリーおよびスーパーファミリーへの構造的部類、(膜トポロジー)（英語版）、膜結合状態におけるタンパク質の四次構造、ならびにそれぞれのタンパク質の輸送先の膜の種類も提供する。計算された膜境界をダミー原子として含む座標ファイルがダウンロード可能である。ウェブサイトではJmolを使って膜境界平面付きのタンパク質構造の可視化ができる。

本データベースは膜結合タンパク質の実験的ならびに理論的研究において広く使われた[13][14][15][16][17]。しかしながら、膜結合タンパク質の膜中での空間的配置が3次元構造から計算的に予測できない場合、それらの多くのタンパク質の構造はデータベースに含まれていない。実験から得られた構造がタンパク質の全ての膜アンカーリング部位（両親媒性αヘリックス、露出した非極性残基、あるいは(脂質が結合したアミノ酸残基)（英語版））を欠いている時にこれがあてはまる[4]。また、本データベースは蛋白質構造データバンクによって主鎖原子のぎあ提供されている低解像度構造も含まない。脂質二重膜中における低解像度タンパク質構造の計算された空間的配置はPDBTM[18]といったその他の情報源で見ることができる。

出典

[脚注の使い方]
  1. ^ ST NetWatch: Protein Databases review of OPM in Signal Transduction NetWatch list from Science
  2. ^ Lomize, Mikhail A.; Lomize, Andrei L; Pogozheva, Irina D.; Mosberg, Henry I. (2006). “OPM: Orientations of Proteins in Membranes database”. (Bioinformatics) 22 (5): 623–625. doi:10.1093/bioinformatics/btk023. PMID (16397007). http://opm.phar.umich.edu/OPM.pdf. 
  3. ^ Lomize, Andrei L; Pogozheva, Irina D.; Lomize, Mikhail A.; Mosberg, Henry I. (2006). “Positioning of proteins in membranes: A computational approach”. (Protein Science) 15 (6): 1318–1333. doi:10.1110/ps.062126106. PMC 2242528. PMID (16731967). http://opm.phar.umich.edu/PPM.pdf. 
  4. ^ a b c Lomize, Andrei L; Pogozheva, Irina D.; Lomize, Mikhail A.; Mosberg, Henry I. (2007). “The role of hydrophobic interactions in positioning of peripheral proteins in membranes”. (BMC Structural Biology) 7 (44): 44. doi:10.1186/1472-6807-7-44. PMC 1934363. PMID (17603894). http://opm.phar.umich.edu/PSALM.pdf. 
  5. ^ Lomize, AL; Pogozheva, ID; Mosberg, HI (2011). “Anisotropic solvent model of the lipid bilayer. 1. Parameterization of long-range electrostatics and first solvation shell effects”. Journal of Chemical Information and Modeling 51 (4): 918–929. doi:10.1021/ci2000192. PMC 3089899. PMID (21438609). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3089899/. 
  6. ^ Lomize, AL; Pogozheva, ID; Mosberg, HI (2011). “Anisotropic solvent model of the lipid bilayer. 2. Energetics of insertion of small molecules, peptides, and proteins in membranes”. Journal of Chemical Information and Modeling 51 (4): 930–946. doi:10.1021/ci200020k. PMC 3091260. PMID (21438606). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3091260/. 
  7. ^ Malmberg, Nathan J.; Falke, Joseph J. (2005). “Use of EPR power saturation to analyze the membrane-docking geometries of peripheral proteins: applications to C2 domains”. (Annu Rev Biophys Biomol Struct) 34: 71–90. doi:10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534. PMC 3637887. PMID (15869384). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3637887/. 
  8. ^ Spencer, Andrew G.; Thuresson, Elizabeth; Otto, James C.; Song, Inseok; Smith, Tim; DeWitt, David L.; Garavito, R. Michael; Smith, William L. (1999). “The membrane binding domains of prostaglandin endoperoxide H synthases 1 and 2. Peptide mapping and mutational analysis”. J Biol Chem 274 (46): 32936–32942. doi:10.1074/jbc.274.46.32936. PMID (10551860). 
  9. ^ Lathrop, Brian; Gadd, Martha; Biltonen, Rodney L.; Rule, Gordon S. (2001). “Changes in Ca2+ affinity upon activation of Agkistrodon piscivorus piscivorus phospholipase A2”. (Biochemistry) 40 (11): 3264–3272. doi:10.1021/bi001901n. PMID (11258945). 
  10. ^ Kutateladze, Tatiana; Overduin, Michael (2001). “Structural Mechanism of Endosome Docking by the FYVE Domain”. Science 291 (5509): 1793–1796. Bibcode: 2001Sci...291.1793K. doi:10.1126/science.291.5509.1793. PMID (11230696). 
  11. ^ Tatulian, Suren A.; Qin, Shan; Pande, Abhay H.; He, Xiaomei (2005). “Positioning membrane proteins by novel protein engineering and biophysical approaches”. (J Mol Biol) 351 (5): 939–947. doi:10.1016/j.jmb.2005.06.080. PMID (16055150). https://zenodo.org/record/894918. 
  12. ^ Hristova, Kalina; Wimley, William C.; Mishra, Vinod K.; Anantharamiah, G.M.; Segrest, Jere P.; White, Stephen H. (2 July 1999). “An amphipathic α-helix at a membrane interface: a structural study using a novel X-ray diffraction method”. (J Mol Biol) 290 (1): 99–117. doi:10.1006/jmbi.1999.2840. PMID (10388560). https://semanticscholar.org/paper/ab57690dc0d0728913a5be78e27a7c2b112e7fc8. 
  13. ^ Park, Yungki; Helms, Volkhard (2007). “On the derivation of propensity scales for predicting exposed transmembrane residues of helical membrane proteins”. (Bioinformatics) 23 (6): 701–708. doi:10.1093/bioinformatics/btl653. PMID (17237049). 
  14. ^ Marsh, Derek; Jost, Micha; Peggion, Cristina; Toniolo, Claudio (2007). “TOAC spin labels in the backbone of alamethicin: EPR studies in lipid membranes”. Biophys. J. 92 (2): 473–481. Bibcode: 2007BpJ....92..473M. doi:10.1529/biophysj.106.092775. PMC 1751395. PMID (17056731). http://www.cell.com/biophysj/fulltext/S0006-3495(07)70847-0. 
  15. ^ Punta, Marco; Forrest, Lucy R.; Bigelow, Henry; Kernytsky, Andrew; Liu, Jinfeng; Rost, Burkhard (2007). “Membrane protein prediction methods”. Methods 41 (4): 460–474. doi:10.1016/j.ymeth.2006.07.026. PMC 1934899. PMID (17367718). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1934899/. 
  16. ^ Cherezov, V; Yamashita, E; Liu, W; Zhalnina, M; Cramer, WA; Caffrey, M (8 December 2006). “In Meso Structure of the Cobalamin Transporter, BtuB, at 1.95 Ångstrom Resolution”. (J. Mol. Biol.) 364 (4): 716–734. doi:10.1016/j.jmb.2006.09.022. PMC 1808586. PMID (17028020). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1808586/. 
  17. ^ Páli, Tibor; Bashtovyy, Denys; Marsh, Derek (2006). “Stoichiometry of lipid interactions with transmembrane proteins - Deduced from the 3D structures”. (Protein Sci.) 15 (5): 1153–1161. doi:10.1110/ps.052021406. PMC 2242517. PMID (16641489). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2242517/. 
  18. ^ PDBTM: Protein Data Bank of Transmembrane Proteins
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