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ガラクトース結合性レクチンドメイン

分子生物学において、ガラクトース結合性レクチンドメイン(ガラクトースけつごうせいレクチンドメイン、: Galactose binding lectin domain)は、タンパク質ドメインである。ウニAnthocidaris crassispina)卵から精製されたレクチン(ウニ卵レクチン、SUEL)を含む多くのタンパク質中に存在する。このレクチンは2つのサブユニットのジスルフィド架橋(ホモダイマー)(英語版)として存在する。二量体型は血球凝集活性に必須である[1]。ウニ卵レクチン(SUEL)はレクチンの新たなクラスを形成する。SUELは初めにD-ガラクトシド結合性レクチンとして単離されたが、後にL-ラムノースに選択的に結合することが示された[1][2]L-ラムノースとD-ガラクトースはピラノース環状構造のC2位およびC4位のヒドロキシ基の向きが同じである。

Gal_Lectin
識別子
略号 Gal_Lectin
Pfam PF02140
InterPro IPR000922
利用可能な蛋白質構造:
Pfam structures
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
(PDBsum) structure summary
(テンプレートを表示)

SUELタンパク質相同性を持つシステイン豊富なドメインが以下のタンパク質中に同定されている[3][4][5]

  • 植物β-ガラクトシダーゼ(英語版) EC 3.2.1.23(ラクターゼ
  • ほ乳類(ラトロフィリン)(英語版)、α-(ラトロトキシン)(英語版)(カルシウム)(英語版)依存性受容体。ガラクトース結合性レクチンドメインはα-ラトロトキシン結合に必要ではない[5]
    • ヒト(ラトロフィリン-1)(英語版)
    • ヒト(ラトロフィリン-2)(英語版)
  • ナマズSilurus asotus)卵由来のラムノース結合性レクチン(SAL)。このタンパク質は、SUELレクチンドメインに相同性のある3つの(縦列反復)(英語版)ドメインから成る。個々のドメインの全てのシステインの位置は完全に保存されている[2]
  • Caenorhabditis elegans由来の仮想タンパク質B0457.1、F32A7.3A、F32A7.3B。

出典

  1. ^ a b “Amino acid sequence and molecular characterization of a D-galactoside-specific lectin purified from sea urchin (Anthocidaris crassispina) eggs”. Biochemistry 30 (9): 2391–4. (March 1991). doi:10.1021/bi00223a014. PMID (2001368). 
  2. ^ a b “Tandem repeat structure of rhamnose-binding lectin from catfish (Silurus asotus) eggs”. Biochim. Biophys. Acta 1472 (3): 668–75. (November 1999). doi:10.1016/S0304-4165(99)00185-3. PMID (10564781). 
  3. ^ “Alpha-latrotoxin receptor, latrophilin, is a novel member of the secretin family of G protein-coupled receptors”. J. Biol. Chem. 272 (34): 21504–8. (August 1997). doi:10.1074/jbc.272.34.21504. PMID (9261169). 
  4. ^ “Isolation and characterization of rhamnose-binding lectins from eggs of steelhead trout (Oncorhynchus mykiss) homologous to low density lipoprotein receptor superfamily”. J. Biol. Chem. 273 (30): 19190–7. (July 1998). doi:10.1074/jbc.273.30.19190. PMID (9668106). 
  5. ^ a b “Structural requirements for alpha-latrotoxin binding and alpha-latrotoxin-stimulated secretion. A study with calcium-independent receptor of alpha-latrotoxin (CIRL) deletion mutants”. J. Biol. Chem. 274 (6): 3590–6. (February 1999). doi:10.1074/jbc.274.6.3590. PMID (9920906). 
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