システインプロテアーゼとは、触媒部位において、システインのチオール基を(求核基)として用いるタンパク質分解酵素である。
システインプロテアーゼによるペプチド結合の切断
触媒機構
- 活性部位にあるシステインのチオールが、隣接する塩基性アミノ酸（通常はヒスチジン）の側鎖によって脱プロトン化される（図左上）
- 陰イオンになったチオール基が、基質のカルボニル炭素を求核攻撃する（図右上）。この時、カルボニル炭素は平面状の sp2混成状態から、正四面体状の sp3混成になる
- 基質ペプチドのC末端側がアミンとして脱離し、炭素はsp2混成に戻る（図右中）。ヒスチジンのプロトンは、脱離するアミノ基に持っていかれる
- 基質のN末端側は酵素にチオエステル中間体として結合した状態になる（図右下）
- チオエステルを水分子が求核攻撃し（図左下）
- 加水分解が起こると（図左中）
- カルボン酸が遊離し、酵素は元の状態に戻る（図左上）
例
参考文献
- Stryer, L.; Berg, J. M.; Tymoczko, J. L. (2002), Biochemistry (5th ed.), New York: W. H. Freeman, (ISBN 0716746840) [1]
関連項目
外部リンク
- (Cysteine endopeptidases) - MeSH・アメリカ国立医学図書館・生命科学用語シソーラス（英語）