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フェニルアラニン/チロシンアンモニアリアーゼ

フェニルアラニン/チロシンアンモニアリアーゼ(Phenylalanine/tyrosine ammonia-lyase、EC 4.3.1.25)は、以下の化学反応触媒する酵素である。

フェニルアラニン/チロシンアンモニアリアーゼ
識別子
EC番号 4.3.1.25
データベース
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
検索
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PubMed articles
NCBI proteins
(テンプレートを表示)
(1) L-フェニルアラニン trans-ケイ皮酸 + アンモニア
(2) L-チロシン trans-p-ヒドロキシケイ皮酸 + アンモニア

系統名は、L-フェニルアラニン(or L-チロシン):trans-ケイヒ酸(or trans-p-ヒドロキシケイ皮酸)アンモニアリアーゼ(L-phenylalanine(or L-tyrosine):trans-cinnamate(or trans-p-hydroxycinnamate) ammonia-lyase)である[1][2][3][4]。他に、PTAL、bifunctional PALとも呼ばれる。この酵素は、芳香族アミノ酸リアーゼファミリーの1つである。

出典

  1. ^ Rösler, J., Krekel, F., Amrhein, N. and Schmid, J. (1997). “Maize phenylalanine ammonia-lyase has tyrosine ammonia-lyase activity”. Plant Physiol. 113: 175–179. doi:10.1104/pp.113.1.175. PMID (9008393). 
  2. ^ Watts, K.T., Mijts, B.N., Lee, P.C., Manning, A.J. and Schmidt-Dannert, C. (2006). “Discovery of a substrate selectivity switch in tyrosine ammonia-lyase, a member of the aromatic amino acid lyase family”. Chem. Biol. 13: 1317–1326. doi:10.1016/j.chembiol.2006.10.008. PMID (17185227). 
  3. ^ Louie, G.V., Bowman, M.E., Moffitt, M.C., Baiga, T.J., Moore, B.S. and Noel, J.P. (2006). “Structural determinants and modulation of substrate specificity in phenylalanine-tyrosine ammonia-lyases”. Chem. Biol. 13: 1327–1338. doi:10.1016/j.chembiol.2006.11.011. PMID (17185228). 
  4. ^ Schwede, T.F., Rétey, J. and Schulz, G.E. (1999). “Crystal structure of histidine ammonia-lyase revealing a novel polypeptide modification as the catalytic electrophile”. Biochemistry 38: 5355–5361. doi:10.1021/bi982929q. PMID (10220322). 

外部リンク

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